3、生物大分子结构与功能(2) ...
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1.蛋白质变性和变构的异同(1次)
蛋白质的变性：在一定理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物学活性丧失。
蛋白质的变构：蛋白质通过改变其构象来改变其功能的现象。
相同点：空间结构都发生改变不同点：变性失去功能，变构改变功能
2.蛋白质一级结构及作用(1次)
1.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中多肽链的氨基酸残基排列顺序和二硫键的位置，化学键主要是肽键，其次是二硫键。
2.作用
(1）蛋白质的一级结构是其空间结构与功能的基础。
(2)一级结构相似，空间结构也相似，功能也相似。
(3)一级结构差别很大的蛋白质也可能有相似的空间结构。
(4)镰刀型红细胞贫血症(血红蛋白中的谷氨酸变为颂氨酸)等分子病与一级结构的改变密切相关。
3.蛋白质的 、四级结构（1次）
蛋白质的一级结构：蛋白质分子中多肽链的氨基酸残基排列顺序和二硫键的位置，化学键主要是肽键，其次是二硫键。
蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段多肽链主链原子的空间分布状态，不涉及其侧链的空间排布，主要化学键为氢键。
蛋白质的三级结构：多肽链中所有原子(包括主链和侧链)的空间分布状态和相互关系，化学键主要是非共价键(次级键)，有些包括二硫键。
蛋白质的四级结构：含有两条以上具有独立三级结构的多肽链间通过次级键相互连接形成的多聚体结构。
4.简述蛋白质的变性与沉淀的关系
变性不一定沉淀，沉淀不一定变性。
1.蛋白质变性后疏水侧链暴露，肽链可相互缠绕而聚集，溶解度降低，易沉淀，但不一定沉淀。即变性的蛋白质有时可表现为沉淀，也可表现为溶解状态。如加热可使蛋白质变性，但沉淀与否取决于溶液的pH，在等电点时最易沉淀。
2.蛋白质沉淀有时可以是变性，也可以不是变性，这取决干沉淀方法对蛋白质的空间构象有无破坏。如盐析沉淀的蛋白质不变性，用生物碱试剂沉淀的蛋白质常常变性。
5.简述蛋白质的结构与功能的关系
1.蛋白质的一级结构是其空间结构与功能的基础。
一级结构相似，空间结构也相似，功能也相似，一级结构差别很大的蛋白质也可能有相似的空间结构，镰刀型红细胞贫血症等分子病与一级结构的改变密切相关。
2.蛋白质的空间构象决定其功能
当蛋白质的空间结构遭到破坏时，其生物学功能丧失，恢
复自然构象，功能恢复。如血红蛋白通过变构效应来改变其功能。
6.简述蛋白质的分离、纯化技术和基本原理
1.透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
2.超滤法：应用一定压力（常压、加压、减压），使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到分离纯化及浓缩蛋白质溶液的目的。
3.盐析法：中性盐可破坏蛋白质的水化膜并中和其电荷。
4.有机溶剂沉淀法：有机溶剂可降低溶液的介电常数，使蛋白质分子相互吸引而沉淀。
5.免疫沉淀法：利用特异抗体与抗原反应沉淀蛋白。
6. 凝胶过滤层析：用于分离相对分子质量大小不同的物质。
7.差速离心法：采用离心力由小到大的分阶段离心的办法，将密度不同的物质分步骤地逐一分离开来。
7.核茸酸的作用(1次)
1.核昔酸是核酸合成的原料，这是核昔酸最主要的功能
2.体内能量利用的形式，ATP是能量代谢的中心
3.参与代谢和生理调节，某些核昔酸或其衍生物是重要的调节分子
4.构成辅酶
5.活化中间代谢物，核昔酸可以作为多种活化中间代谢物的载体
8.蛋白质的作用
蛋白质是生物体重要组成成分，含量高、分布广。
具有重要生物学功能：1.作为生物催化剂(酶)2.代谢调节作用3.免疫保护作用
4.物质转运和存储5.运动与支持6.参与细胞间信息传递
9.DNA双螺旋结构模型的要点
1.反向平行、右手双螺旋。
2.戊糖、磷酸位于外侧，碱基位于内侧。
3.螺旋一周10.5对碱基，相邻碱基对距离0.34nm。
4.遵循碱基互补配对原则，A-T，C—U。
5.分子表面存在大沟与小沟。
6.稳定因素为氢键和碱基堆积力。
10.酶原以及酶原激活(2次)
酶原：无活性的酶的前体。
酶原激活：在合适的条件下，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程，其实质为形成或暴露出酶的活性中心。
意义：酶原是酶的储存形式，酶原形式的存在和激活对机体有着重要生理意义。
11.变性蛋白质的特点
1.溶解度降低2.疏水集团外露3.在溶液中的粘度增大
4.吸收光谱改变5.易被蛋白酶水解6.生物活性丧失11.简述酶促反应的特点
1.极高的催化效率2.高度特异性3.酶的可调节性4.酶的不稳定性
12.单纯酶和全酶
单纯酶：只由氨基酸组成的单纯蛋白质
全酶(结合酶)：由酶蛋白和辅助因子组成
酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化活性。
质腾蛋白决定催化反应的特异性，辅助因子决定反应的类型和性质
13变性核酸的特点
1.粘度下降 2.沉淀速率加快3.A260增大
简述常用测定蛋白质含量的方法和原理
1.考马斯亮蓝法：游离状态的考马斯亮蓝G-250在酸性溶液中呈红褐色，与蛋白质结合后呈蓝色
2.酚试剂法(Lowry法)：蛋白质分子中的氨基酸将酚试剂还原，呈现蓝色
3.双缩服法：肽键与碱性环境下的铜离子结合形成紫色络合物
4.紫外吸收法：蛋白质中的芳香族氨基酸还有共双键，使蛋白在280nm处具有吸收紫外光的性质
作者有话说
第3章 生物大分子结构与功能(2)
