2、第 2 章生物大分子结构与功能 1.生物大 ...
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1.生物大分子：由某些基本结构单位按一定顺序式连接形成的多聚体。
2.肽单元：参与肽键组成的C-N和与其相连的另外4个原子位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。(1次)
3.模体：蛋白质分子中具有二级结构的肽段相互靠近，局部形成具有特定功能的空间构象，或者仅是一个具有特定功能的短小肽段。(1次)
4.结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。结构域是在三级结构层次上的独立功能区。(2次)
5.蛋白质的变性作用：在一定理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物学活性丧失。(1次)
6.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中多肽链的氨基酸残基排列顺序和二硫键的位置，化学键主要是肽键，其次是二硫键。(1次)
7.a-螺旋：蛋白质二级结构中的主要构象之一，具有以下特点：右手螺旋、每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm、氢键保持其稳定性，与中心轴平行、侧链伸向外侧。
8.β-折叠：蛋白质二级结构中的主要构象之一，具有以下特点：肽单元间夹角为110°、肽段平行形成B片层、肽段之间通过氢键相连，氢键保持其稳定性、两条肽段走行方向可相同或相反、侧链交替分布于B-折叠锯齿平面的上下方。
9.β-转角：多肽链中肽段出现180°回折的结构，是蛋白质二级结构的主要构象之一，多由四个氨基酸残基组成，第二个氨基酸残基多为脯氨酸。氢键维持其稳定性。
10.蛋白质的等电点：在一定pH条件下，蛋白质所带的正、负电荷相等，净电荷为0，成为兼性离子，这时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
11.分子伴侣：细胞内一类可以识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。
12.协同效应：蛋白质的一个亚基与其配体合后，能影响此蛋白质中另一个亚基与配体的结合能力。
13.蛋白质组学：研究一种基因组所表达的全套蛋白质的学科。
14.Tm:A260达到达到最大值一半时的变性温度，即DNA的解链温度。(1次)
15.核小体：由DNA双螺旋缠绕在4种组蛋白构成的八聚体核心上形成，是染色体与染色质的基本组成单位。
16.核酶：一类具有催化功能的RNA，能够催化自身的剪接作用。
17.DNA的变性与复性：在某些理化因素作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，从双链变为单链，但核酸骨架不变的现象为DNA的变性。变性DNA在适当条件下，两条互补的单链重新缔合，恢复双螺旋结构的现象为复性。
18.DNA的增色效应：当DNA变性时，A260随之增高的现象。
19.核酸分子杂交：不同来源的热变性后的单链DNA与DNA(或RNA)之间形成双链杂交体的过程。
20.脂溶性维生素：不溶于水而溶于脂肪及脂溶剂中的维生素。包括维生素A、D、E、K，除直接参与影响特异的代谢过程外，多半还与细胞内核受体结合，影响特定基因的表达。
21.水溶性维生素：均能溶于水而不溶于脂肪及脂溶剂中的维生素。包括B族维生素，维生素C和硫辛酸，在体内主要构成酶的辅助因子。(1次)
22.变构调节(别构调节)_：细胞内一些代谢物能与酶分子中的活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变并影响其催化活性。(2次)
23.化学修饰调节(共价修饰调节)：酶蛋白肽链上的某些基团可在另一种酶的催化下与某些化学基团发生可逆的共价结合，使酶构象发生改变并影响其催化活性。
24.酶的活性中心：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转化为产物的区域。
25.酶的特异性(酶的专一性)：一种酶只作用于一种或一类化合物，或一种化学键，催化一定的化学反应并产生一定结构的产物。
26.多酶体系(多酶复合体)与多功能酶(串联酶)：由几种功能不同的酶聚合形成的多酶复合物，其催化作用如同流水线，底物从一个酶依次流向另一个酶，发生连锁反应，称为多酶体系。一些多酶体系在进化过程中由于基因融合，使具有多种不同催化功能的酶形成一条多肽链，这类酶称为多功能酶。
27.同工酶：催化相同的化学反应，但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶。
28.金属酶与金属激活酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失的酶称为金属酶。金属离子为酶活性所必需，但与酶结合不甚紧密的酶称为金属激活酶。
29.辅酶与辅基：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去的辅助因子为辅酶。与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去的辅助因子为辅基。
30.Km：酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度，可表示酶对底物的亲和力。(1次)
31.级联放大效应：在一个连锁反应中，当一个酶受到激活后，其它酶依次被激活，引起原始信号的放大。
作者有话说
第2章 第 2 章生物大分子结构与功能
